Worthington公司有關(guān)α-淀粉酶的歷史：

α-淀粉酶于 1925 年由庫恩命名，因?yàn)樗猱a(chǎn)物處于 α 構(gòu)型。1930 年，Ohlsson 發(fā)現(xiàn)了另一種淀粉酶，它產(chǎn)生了一種 β-甘露糖。他將其命名為β-淀粉酶。1947 年，Meyer等人從豬胰腺中結(jié)晶出這種酶。，丹尼爾森確定了它的分子量。1952 年，考德威爾等人。報(bào)道了一種改進(jìn)的純化方法。

早在 1975 年就報(bào)道了 α-淀粉酶抑制劑（Marshall 和 Lauda 1975）。α-淀粉酶的個(gè)晶體結(jié)構(gòu)來自米曲霉，并于 1979 年確定（Matsuura等人1979）。次年，這種 6 ? 分辨率結(jié)構(gòu)改進(jìn)為 3 ? 分辨率（Matsuura等人， 1980）。

在 1980 年代，確定了兩種形式（PPAI 和 PPAII）的氨基酸序列（Kluh等人1981 和 Pasero等人1986）。每種形式的三維晶體結(jié)構(gòu)是在 1990 年代確定的，并且發(fā)現(xiàn)實(shí)際上是相同的（Qian等人1993 和 Gilles等人1996）。Darnis等人確定了完整的 cDNA 序列。1999 年。

最近對 α-淀粉酶的研究包括從天然來源中分離和研究抑制劑的作用（Narita 和 Inouye 2009 和 Suda等人2011）。研究人員還研究了結(jié)合碳水化合物對酶穩(wěn)定性的影響（Gopal等人， 2008 年），并分析了抑制劑的結(jié)合，旨在設(shè)計(jì)新的抑制劑（Najafian等人， 2011 年）。

Worthington公司α-淀粉酶的特異性：

α-淀粉酶催化含有 3 個(gè)或更多 α-1,4-連接的 D-葡萄糖單元的多糖中內(nèi)部 α-1,4-葡聚糖鍵的水解，產(chǎn)生麥芽糖和葡萄糖的混合物。另見 Takeshita 和 Hehre (1975)。

Worthingtonα-淀粉酶的分子特征：

動物α-淀粉酶由兩個(gè)基因座編碼，amy1（唾液）和amy2（胰腺）。全長 amy cDNA 包含 1565 bp。它包含一個(gè) 15 個(gè)氨基酸的信號肽和一個(gè) 1536 nt 的開放閱讀框 (ORF)。一個(gè) 29-nt 的 3' 非編碼區(qū)后跟一個(gè)短 poly(A) 尾。

動物α-淀粉酶包含五個(gè)保守區(qū)域，包括在(α/β)8-桶處或周圍的四個(gè)和一個(gè)靠近結(jié)構(gòu)域B的C末端的短序列(Janecek 1993、Svensson 1994和Janecek和Balaz 1995)。人和豬胰腺 α-淀粉酶有 87.1% 相同，只有 64 個(gè)氨基酸取代。小鼠和大鼠 α-淀粉酶與豬具有 85.5% 的同一性。氨基酸 304-310 在哺乳動物 α-淀粉酶中是保守的，并且被認(rèn)為與酶促機(jī)制有關(guān)（Darnis等， 1999）。

Worthingtonα-淀粉酶的應(yīng)用：

乙醇生產(chǎn)

減少淀粉或糖原分子

Worthington公司α-淀粉酶參考文獻(xiàn)（部分）：

Bernfeld, P.: Amylases alpha and beta, Meth Enzymol 1, 149, 1955

Bertrand, H.: Therapeutical Use of Alpha-Amylase in O.E.L. Pathology, J Gyn Obst Biol Repro 3, 85, 1975

Biely, P., Mislovicova, D., Markovic, O., and Kalac, V.: A New Chromogenic Substrate for Assay and Detection of alpha-Amylase , Anal Biochem 172, 176, 1988

Boyer, E., and Ingle, M.: Extracellular Alkaline Amylase from a Bacillus Species , J Bacteriol 110, 992, 1972

Worthington公司專注于生物技術(shù)和生命科學(xué)研究，診斷，生物制藥和生物加工應(yīng)用的高質(zhì)量純化酶，蛋白質(zhì)，核酸和試劑盒。艾美捷科技是Worthington公司的中國代理商，為科研工作者提供優(yōu)質(zhì)的產(chǎn)品與服務(wù)。